home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Shareware Overload Trio 2 / Shareware Overload Trio Volume 2 (Chestnut CD-ROM).ISO / dir26 / med9408c.zip / M9480507.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-08-20  |  3KB  |  53 lines
  1.        Document 0507
  2.  DOCN  M9480507
  3.  TI    Recognition properties of a panel of human recombinant Fab fragments to
  4.        the CD4 binding site of gp120 that show differing abilities to
  5.        neutralize human immunodeficiency virus type 1.
  6.  DT    9410
  7.  AU    Roben P; Moore JP; Thali M; Sodroski J; Barbas CF 3rd; Burton DR;
  8.        Department of Immunology, Scripps Research Institute, La Jolla,;
  9.        California 92037.
  10.  SO    J Virol. 1994 Aug;68(8):4821-8. Unique Identifier : AIDSLINE
  11.        MED/94309144
  12.  AB    Six recombinant human Fab fragments that were derived from the same
  13.        human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1)-infected individual and are
  14.        directed against the CD4 binding site (CD4bs) of the gp120 envelope
  15.        glycoprotein were studied. A range of neutralizing activity against the
  16.        HIV-1 (HXBc2) isolate was observed, with Fab b12 exhibiting the greatest
  17.        potency among the Fabs tested. The neutralizing potency of Fab b12 was
  18.        better than that of monoclonal whole antibodies directed against the
  19.        third variable (V3) region of gp120. To explore the basis for the
  20.        efficient neutralizing activity of b12, the recognition of a panel of
  21.        HIV-1 gp120 mutants by the six Fabs was studied. The patterns of
  22.        sensitivity to particular gp120 amino acid changes were similar for all
  23.        six Fabs to those seen for anti-CD4bs monoclonal antibodies derived from
  24.        HIV-1-infected individuals by conventional means. In addition,
  25.        recognition by Fab b12 demonstrated an atypical sensitivity to changes
  26.        in the V1 and V2 variable regions. Next, the binding of the Fabs to
  27.        monomeric gp120 and to the envelope glycoprotein complex was examined.
  28.        Neither the binding properties of the b12 Fab to monomeric gp120 nor the
  29.        ability of the Fab to compete with soluble CD4 for monomeric gp120
  30.        binding appeared to account for the greater neutralizing potency.
  31.        However, both quantitative and qualitative differences between the
  32.        binding of b12 and that of less potent Fabs to the cell surface envelope
  33.        glycoprotein complex were observed. Relative to less potently
  34.        neutralizing Fabs, Fab b12 exhibited a higher affinity for a
  35.        subpopulation of cell surface envelope glycoproteins, the conformation
  36.        of which was best approximated by the mature gp120 glycoprotein.
  37.        Apparently, subtle differences in the gp120 epitope recognized allow
  38.        some members of the group of anti-CD4bs antibodies to bind to the
  39.        functionally relevant envelope glycoprotein complex and to neutralize
  40.        virus more efficiently.
  41.  DE    Animal  Antibodies, Monoclonal/IMMUNOLOGY  Antibody Affinity  Antigenic
  42.        Determinants  Antigens, CD4/*METABOLISM  Binding Sites  Cell Line
  43.        Cloning, Molecular  Human  HIV Antibodies/IMMUNOLOGY  HIV Envelope
  44.        Protein gp120/GENETICS/*IMMUNOLOGY/METABOLISM  HIV
  45.        Infections/*IMMUNOLOGY  HIV-1/*IMMUNOLOGY  IgG/IMMUNOLOGY
  46.        Immunoglobulins, Fab/*IMMUNOLOGY  Mutation  Neutralization Tests
  47.        Recombinant Proteins/IMMUNOLOGY  Solubility  Support, Non-U.S. Gov't
  48.        Support, U.S. Gov't, P.H.S.  JOURNAL ARTICLE
  49.  
  50.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  51.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  52.  
  53.